2024
Tecnologia de Enzimas
Nome: Tecnologia de Enzimas
Cód.: QUI13614L
6 ECTS
Duração: 15 semanas/156 horas
Área Científica:
Bioquímica
Língua(s) de lecionação: Português
Língua(s) de apoio tutorial: Português
Objetivos de Desenvolvimento Sustentável
Objetivos de Aprendizagem
O objetivo geral desta disciplina consiste em transmitir uma visão da tecnologia de enzimas desde os aspectos genéticos até às aplicações industriais de enzimas. No final da unidade curricular, os alunos devem conhecer e compreender os principais conceitos de biotecnologia aplicados à tecnologia da produção de enzimas e à tecnologia de engenharia de proteínas. Os alunos devem executar projetos laboratoriais na área da produção de enzimas e conseguir resolver alguns problemas aplicados tais como o isolamento, purificação e caracterização de enzimas produzidos por microrganismos e conhecer as suas aplicações na Indústria e Medicina.
Esta disciplina pretende ainda desenvolver um conjunto de competências para recolher, seleccionar e interpretar informação científica relevante, discutir sobre as suas implicações e comunicar ideias e conhecimentos científicos, sob forma oral e escrita, organizadas de modo coerente e lógico sobre assuntos do âmbito da disciplina.
Esta disciplina pretende ainda desenvolver um conjunto de competências para recolher, seleccionar e interpretar informação científica relevante, discutir sobre as suas implicações e comunicar ideias e conhecimentos científicos, sob forma oral e escrita, organizadas de modo coerente e lógico sobre assuntos do âmbito da disciplina.
Conteúdos Programáticos
Revisão das propriedades dos enzimas e de cinética enzimática. Vantagens e desvantagens na produção de enzimas a partir de células microbianas, vegetais e animais. Factores que influenciam a produção de enzimas de origem microbiana.
Optimização de produção de enzimas de origem microbiana.
Produção de enzimas por fermentação. Fermentação submersa e semi−sólida: vantagens e desvantagens.
Extracção e purificação de enzimas obtidas nos processos fermentativos.
Remoção de células, isolamento primário. Purificação por afinidade e imunoafinidade, por troca iónica, interação hidrofóbica, filtração em gel e cromatografia de afinidade com metal imobilizado (IMAC).
Modificação química de proteínas.
Engenharia de proteínas: mutagénese dirigida e superprodução de enzimas. Alguns exemplos.
Imobilização de biocatalisadores. Métodos de imobilização. Vantagens e desvantagens na utilização de células e enzimas imobilizados.
Reactores para biocatalisadores livres e imobilizados.
Optimização de produção de enzimas de origem microbiana.
Produção de enzimas por fermentação. Fermentação submersa e semi−sólida: vantagens e desvantagens.
Extracção e purificação de enzimas obtidas nos processos fermentativos.
Remoção de células, isolamento primário. Purificação por afinidade e imunoafinidade, por troca iónica, interação hidrofóbica, filtração em gel e cromatografia de afinidade com metal imobilizado (IMAC).
Modificação química de proteínas.
Engenharia de proteínas: mutagénese dirigida e superprodução de enzimas. Alguns exemplos.
Imobilização de biocatalisadores. Métodos de imobilização. Vantagens e desvantagens na utilização de células e enzimas imobilizados.
Reactores para biocatalisadores livres e imobilizados.
Métodos de Ensino
O ensino assenta em aulas teóricas, práticas laboratoriais e orientações tutoriais. As práticas laboratoriais funcionam de uma forma articulada às aulas teóricas, aplicando-se a matéria leccionada a situações concretas. As orientações tutoriais servirão para apoio e acompanhamento científico-pedagógico dos alunos, nomeadamente na execução de um trabalho complementar integrador proposto.
Avaliação:
A componente prática laboratorial, apenas de avaliação contínua, é avaliada com base na assiduidade e desempenho dos alunos nas aulas laboratoriais, elaboração de relatórios e discussão oral dos trabalhos práticos.
A componente teórica é avaliada em duas modalidades optativas: por frequência (2 testes) e por exame final.
Os alunos ficarão aprovados na UC se obtiverem classificação positiva nas duas componentes da UC: teórica e prática laboratorial.
A classificação final será calculada pela média ponderada da nota da componente teórica (60%) e da nota da componente laboratorial (40%).
Avaliação:
A componente prática laboratorial, apenas de avaliação contínua, é avaliada com base na assiduidade e desempenho dos alunos nas aulas laboratoriais, elaboração de relatórios e discussão oral dos trabalhos práticos.
A componente teórica é avaliada em duas modalidades optativas: por frequência (2 testes) e por exame final.
Os alunos ficarão aprovados na UC se obtiverem classificação positiva nas duas componentes da UC: teórica e prática laboratorial.
A classificação final será calculada pela média ponderada da nota da componente teórica (60%) e da nota da componente laboratorial (40%).
Bibliografia
Cabral, J.M.S., Barros, D., Gama, M. (2003) Engenharia Enzimática, Edições Lidel, Lisboa
Doran, P. (1995) Bioprocess Engineering Principles, Academic Press, Capítulos 10-
Karmali, A. (2001), Produção e Purificação de Enzimas Recombinantes, Provas de Agregação em Tecnologia de enzimas, Universidade de Évora, Évora.
Shuler, M. L. & Kargi (2002) Bioprocess Engineering Prentice Hall PTR,
Walsh, G. and Headon, D. (1997) Protein Biotechnology John Wiley & Sons.
Bickerstaff, G. F. (1997) Immobilization of enzymes and cells in Methods in Biotechnology, Humana Press.
Karmali, A., Tata, R. and Brown, P. R. (2000) Substitution of Glu59Val in amidase from Pseudomonas aeruginosa results in a catalytically inactive enzyme. Molecular Biotechnology 16, 5-16
Karmali, A., Pacheco, R., Tata, R. and Brown, P. R. (2001) Substitution of Thr103Ile and Trp138Gly in amidase from Pseudomonas aeruginosa is responsible for altered kinetic properties and enzyme instability. Molecular Biotechnolog
Doran, P. (1995) Bioprocess Engineering Principles, Academic Press, Capítulos 10-
Karmali, A. (2001), Produção e Purificação de Enzimas Recombinantes, Provas de Agregação em Tecnologia de enzimas, Universidade de Évora, Évora.
Shuler, M. L. & Kargi (2002) Bioprocess Engineering Prentice Hall PTR,
Walsh, G. and Headon, D. (1997) Protein Biotechnology John Wiley & Sons.
Bickerstaff, G. F. (1997) Immobilization of enzymes and cells in Methods in Biotechnology, Humana Press.
Karmali, A., Tata, R. and Brown, P. R. (2000) Substitution of Glu59Val in amidase from Pseudomonas aeruginosa results in a catalytically inactive enzyme. Molecular Biotechnology 16, 5-16
Karmali, A., Pacheco, R., Tata, R. and Brown, P. R. (2001) Substitution of Thr103Ile and Trp138Gly in amidase from Pseudomonas aeruginosa is responsible for altered kinetic properties and enzyme instability. Molecular Biotechnolog
Equipa Docente (2023/2024 )
- Ana Paula Honrado Pinto
- Ana Teresa Fialho Caeiro Caldeira [responsável]
